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PepDesigner

Structure-based Peptide Binder Designer

표적 단백질 구조에서 결합 펩타이드를 새로 설계하고, 분자동역학으로 후보를 줄 세우는 플랫폼.

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무엇을 하는 서비스인가

PepDesigner 는 표적 구조에서 출발해 결합할 만한 서열을 새로 만들고 줄 세웁니다. BindCraft 로 설계하고, 예측 지표로 거른 뒤, 상위 후보만 분자동역학으로 결합 자유에너지를 계산합니다. 어떤 후보를 먼저 합성할지 정하는 데 씁니다.

전부 계산 예측입니다. 실험 검증은 들어 있지 않습니다.

쓰는 순서

화면은 두 기둥입니다. 왼쪽에서 설정하고, 오른쪽에서 진행 상황과 결과를 봅니다.

1. 표적과 결합 부위 - 단백질 이름·UniProt 번호·PDB ID·서열(FASTA) 중 하나를 넣습니다. 이름으로 넣었다면 돋보기를 눌러 후보 중에서 고릅니다 - 구조 파일이나 서열 파일을 올려도 됩니다 (.pdb .ent .fasta .fa .seq .txt) - 사슬이 여럿인 구조라면 표적 사슬을 고릅니다 - 관심 도메인을 고릅니다. 막단백질이면 세포외 도메인만 을 켤 수 있습니다 - 핫스팟 잔기를 쉼표로 넣습니다. 비우면 자동으로 찾습니다 (PyMOL 표면 노출 기준)
2. 결합 파트너 (선택) — 필요하면 켜고 파트너와 그 도메인·핫스팟을 넣습니다
3. 펩타이드 설계 — 생성 개수(기본 5), 길이 범위(기본 65~150), GPU 수, 에피토프별 설계 여부
4. MD·결합 자유에너지 — 상위 몇 개를 MD 로 돌릴지 정합니다 (기본 10)
5. 닫힌 고리 재설계 — 반복 횟수 (기본 3)
6. Run analysis — 실행합니다
7. 진행 상황 — 단계별 상태가 3초마다 갱신됩니다. Stop job 으로 멈출 수 있습니다
8. 결과 — 순위표를 보고, 3D 로 확인하고, 리포트를 받습니다

중간에 멈춰 서서 물어보는 경우

표적을 UniProt 번호만으로 넣고 핫스팟·파트너·도메인을 아무것도 지정하지 않으면, 파이프라인이 표적 정보를 받아 온 뒤 멈춰 서서 어느 부위를 공략할지 묻습니다. 도메인 목록이 표면 점수·근거 등급·예상 시간과 함께 나옵니다. 여기서 하나를 고르거나, 자동 을 눌러 서비스가 3~6곳을 직접 찔러 보게 할 수 있습니다.

파이프라인 단계

화면에 나오는 남은 시간은 자릿수만 맞춘 어림값입니다. 측정값이 아닙니다.

구현된 기능

표적 지정 — UniProt REST 이름 검색, 접근번호·PDB ID 직접 지정, 서열 입력, 파일 업로드. 업로드한 구조는 사슬 수와 사슬별 길이를 읽어 보여 줍니다.

부위 선택 — InterPro 도메인 목록, 막 위상 기반 세포외 도메인 필터, 수동 핫스팟, PyMOL 자동 핫스팟, 대화형 도메인 선택기, 자동 탐색 모드.

설계 — BindCraft(AF2 환각 + ProteinMPNN + AF2 재채점). GPU 여러 장에 독립 시도를 동시에 띄워 먼저 목표 개수를 채운 쪽을 씁니다.

거르기 — 여섯 지표로 거릅니다.

결합 자유에너지 — GROMACS 로 MD 를 돌리고 gmx_MMPBSA 로 계산합니다. 잔기별 기여도 상위 3개도 함께 나옵니다.

결과 보기 — 순위표, 브라우저 안 3D 뷰어(Cartoon·Stick·Sphere·Line, 회전), report.md · report.html · report.pdf, 그림 5장.

작업 관리 — 최근 작업 목록(10개씩), 새로고침해도 진행 중인 작업에 다시 붙습니다, 선택 삭제, 실행 중 삭제 시 GPU 를 반납시킵니다.

계정 — 이메일·비밀번호와 Google 로그인, 관리자 화면, 계정별 작업 격리, 탈퇴.

반드시 알아야 할 것

통과 기준이 조용히 느슨해집니다. 위 기준을 통과한 설계가 하나도 없으면 기준을 최대 8단계까지 낮춰 무언가 나올 때까지 다시 거릅니다 (단계마다 i_pTM −0.05, pLDDT −0.05, i_pAE +2.0, ΔG +10.0, SC −0.05, RMSD +0.5). 그런데 리포트에는 언제나 원래의 엄격한 기준이 그대로 인쇄됩니다. "필터를 통과했다"는 표시만 보고 판단하지 마시고, 실제 지표 값을 위 표와 직접 대조하십시오.

결합 자유에너지는 절대값으로 읽으면 안 됩니다. 화면에는 MM-PBSA 라고 쓰여 있지만 실제로는 MM-GBSA(GB-OBC2 단일 프로토콜)이고, 기본 production MD 가 약 100 ps 로 짧으며, 엔트로피 항을 계산하지 않습니다. 후보 간 상대 비교로만 쓰십시오. 논문에 쓸 값이 필요하면 MD 를 더 길게 돌려야 합니다.

핫스팟이 곧 약효는 아닙니다. 설계 가능성 탐색은 "여기에 결합체를 만들 수 있는가"만 봅니다. 그 부위를 막는 것이 치료적으로 의미가 있는지는 판정하지 않습니다.

ERROR 는 그 부위에 대한 판정이 아닙니다. 탐색이 돌지 못했다는 뜻입니다. FLATLINED(설계 불가) 와 혼동하지 마십시오.

"펩타이드"라기엔 깁니다. 기본 길이 범위가 65~150 잔기입니다. 짧은 펩타이드를 원하면 범위를 직접 좁혀야 합니다.

서열이 서버 밖으로 나갑니다. 서열만 주어 구조를 예측할 때 Boltz-2 가 MSA 를 외부 ColabFold 서버에서 받아옵니다. 표적 정보 조회(UniProt·InterPro·STRING· AlphaFold DB)도 외부 호출입니다. 기밀 서열이라면 이 점을 고려하십시오.

수용체가 너무 크면 잘립니다. 450 잔기를 넘으면 핫스팟을 중심으로 창을 잘라 씁니다. GPU 메모리 때문입니다.

할 수 없는 것

대기열이 없습니다. 실행을 누르면 바로 시작합니다. 여러 개를 띄우면 GPU 를 두고 경쟁합니다 — 빈 GPU 가 없으면 기다립니다.

서열 모드를 화면에서 쓸 수 없습니다. 서열에서 후보를 만들어 도킹·BLAST· 간이 MD 로 줄 세우는 경로가 코드에는 있지만, 화면은 de novo 설계 하나로 고정돼 있습니다. CLI 로만 쓸 수 있습니다.

구조 예측 엔진을 고를 수 없습니다. Boltz-2 로 고정입니다. AlphaFold2 경로가 있지만 화면에서 선택할 수 없고, 서버 권한 문제로 실제로도 돌지 않습니다.

MD 엔진을 고를 수 없습니다. 기본 경로는 요청과 무관하게 gmx_MMPBSA 로 돕니다.

RFdiffusion 도 ESM 도 없습니다. 설계는 BindCraft(AF2 + ProteinMPNN) 한 갈래입니다.

면역원성 평가가 없습니다. T세포·B세포 에피토프 예측은 계획만 있고 코드가 없습니다.

실험 검증이 없습니다. 순위표의 어떤 값도 결합이 확인됐다는 뜻이 아닙니다. 상위 후보 몇 개를 실제로 합성해 확인하는 것까지가 한 묶음입니다.

결제·과금이 없습니다. 계정 승인은 가입 즉시 자동으로 됩니다.

소프트웨어 설치 현황

PepDesigner 도 계산을 직접 하지 않습니다. 단계마다 바깥 프로그램과 모델을 불러다 씁니다 — 설계는 BindCraft 가, 구조 예측은 Boltz-2 가, MD 는 GROMACS 가 합니다. 그래서 그것이 서버에 준비돼 있지 않으면 그 단계는 돌지 않습니다.

AURORA 와 달리 실행 전에 막아 주는 환경 점검 화면이 없습니다. 실행을 누르면 바로 시작하고, 없는 것이 있으면 그 단계에 닿았을 때 그 단계가 실패합니다. 앞 단계는 이미 끝나 있으니 결과 폴더와 진행 상황에서 어디까지 갔는지 확인하십시오.

단계별로 무엇을 쓰나

아래 상태는 2026-09-29 기준으로, 공유 런타임에 그 프로그램과 모델 가중치가 실제로 있는지 확인한 것입니다. 준비 상태는 바뀔 수 있으니, 오래 지난 뒤에 읽고 있다면 관리자에게 확인하십시오.

설계와 채점이 한 환경에 묶여 있는 것에 주의하십시오. BindCraft 환경 하나에 AF2 · ProteinMPNN · PyRosetta 가 함께 들어 있습니다. 그래서 그 환경이 깨지면 설계 · 거르기 · 재설계 세 단계가 함께 막힙니다.

서열에서 후보를 뽑는 CLI 전용 경로는 BLAST+ 와 사람 단백질 서열 데이터베이스를 따로 씁니다. 화면에서는 쓸 수 없는 경로이니 (할 수 없는 것) 그 준비 상태는 이 표에 넣지 않았습니다.

모델 가중치

프로그램만으로는 돌지 않습니다. 딥러닝 모델은 가중치 파일이 따로 있어야 합니다.

AlphaFold2 파라미터는 첫 실행 때 자동으로 받아 둡니다. 그래서 처음 한 번은 설계 시작 전에 내려받는 시간이 더 붙습니다. 이미 받아 둔 뒤에는 다시 받지 않습니다.

서열만 주어 구조를 예측할 때 쓰는 MSA 는 가중치가 아니라 외부 ColabFold 서버에서 그때그때 받아옵니다. 같은 서열은 캐시에 남아 두 번째부터 빠릅니다.

GPU 요구

설계(BindCraft)와 MD(GROMACS)는 GPU 가 있어야 돌아갑니다. 표적 조회 · 핫스팟 탐색 · 리포트는 CPU 로 됩니다.

• 설계는 GPU 한 장에 한 시도를 띄우고, 빈 GPU 여러 장에 나눠 동시에 굴립니다. 현재 설정에서 한 작업이 쓰는 최대는 3장입니다
• 빈 GPU 가 없으면 기다립니다. 대기열이 없으니 여러 작업을 띄우면 서로 경쟁합니다
• 수용체가 450 잔기를 넘으면 GPU 메모리 때문에 핫스팟 중심으로 창을 잘라 씁니다

지금 끝까지 돌릴 수 있는 것

화면의 경로 — 구조 예측 → 핫스팟 → 설계 → 거르기 → MD · 결합 자유에너지 → 재설계 → 리포트 — 는 전 단계가 준비돼 있습니다. 구조를 직접 올리든 서열만 주든 같습니다.

준비와 무관하게 막히는 것은 따로 있습니다 — 에피토프별 설계에는 알려진 결함이 있고(자주 막히는 자리), 서열 모드와 구조 예측 엔진 선택은 화면에 없습니다(할 수 없는 것).

막혔을 때 할 일

설치는 사용자가 할 수 없습니다. 프로그램 · 모델 가중치는 계산 서버에 있어야 하고, 그 서버를 만지는 것은 관리자입니다.

1. 진행 상황에서 어느 단계가 실패했는지 확인합니다. 단계 이름이 곧 위 표의 한 줄이고, 그 줄의 프로그램이 원인 후보입니다
2. 관리자에게 단계 이름과 프로그램 이름을 그대로 전달합니다
3. 실패가 설계 단계라면 설치 문제가 아닐 수도 있습니다 — 설계가 하나도 나오지 않는 것은 그 표적이 어려운 경우에도 그렇습니다. 부위를 바꿔 다시 시도해 보십시오
4. 리포트 단계에서 PDF 만 빠졌다면 결과 자체는 온전합니다. report.md 나 report.html 을 받아 쓰십시오

자주 막히는 자리

로그인하라며 튕깁니다. 실행은 로그인이 필요합니다. 화면 보기는 로그인 없이도 됩니다.

에피토프별 설계가 실패합니다. 이 경로에 알려진 결함이 있습니다. 당분간은 켜지 마십시오.

통합계정으로 로그인되지 않습니다. contextBio 계정 연동은 코드가 준비돼 있지만 운영 서버에서 아직 켜져 있지 않습니다. 이 서비스의 자체 계정으로 로그인하십시오.

길이 범위를 넓게 잡았더니 오래 걸립니다. 범위가 넓을수록 계산이 오래 걸리고 후보가 흩어집니다. 좁게 시작하십시오.

작업이 failed 로 바뀌어 있습니다. 서버가 재기동되면 진행 중이던 작업의 프로세스가 사라지고, 그 상태가 정리되면서 실패로 표시됩니다.

레퍼런스

파이프라인이 부르는 프로그램과, 표적 정보를 받아오는 데이터베이스의 원 논문입니다. 여기서도 실제로 돌아간 단계의 것만 인용하십시오 — 구조를 직접 올렸다면 Boltz-2 는 돌지 않고, MD 로 가는 것은 상위 후보뿐입니다.

설계 · 채점

• BindCraft — Pacesa M, Nickel L, Schellhaas C, et al. One-shot design of functional protein binders with BindCraft. Nature. 2025;646(8084):483-492. doi:10.1038/s41586-025-09429-6
• AlphaFold2 — Jumper J, Evans R, Pritzel A, et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature. 2021;596(7873):583-589. doi:10.1038/s41586-021-03819-2
• AlphaFold-Multimer — Evans R, O'Neill M, Pritzel A, et al. Protein complex prediction with AlphaFold-Multimer. bioRxiv. 2021. doi:10.1101/2021.10.04.463034
• ProteinMPNN — Dauparas J, Anishchenko I, Bennett N, et al. Robust deep learning-based protein sequence design using ProteinMPNN. Science. 2022;378(6615):49-56. doi:10.1126/science.add2187
• Rosetta — Leaver-Fay A, Tyka M, Lewis SM, et al. ROSETTA3: an object-oriented software suite for the simulation and design of macromolecules. Methods Enzymol. 2011;487:545-574. doi:10.1016/B978-0-12-381270-4.00019-6
• Shape complementarity (SC) — Lawrence MC, Colman PM. Shape complementarity at protein/protein interfaces. J Mol Biol. 1993;234(4):946-950. doi:10.1006/jmbi.1993.1648

구조 예측 · MSA

• Boltz-2 — Passaro S, Corso G, Wohlwend J, et al. Boltz-2: towards accurate and efficient binding affinity prediction. bioRxiv. 2025. doi:10.1101/2025.06.14.659707
• ColabFold — Mirdita M, Schütze K, Moriwaki Y, Heo L, Ovchinnikov S, Steinegger M. ColabFold: making protein folding accessible to all. Nat Methods. 2022;19(6):679-682. doi:10.1038/s41592-022-01488-1
• MMseqs2 — Steinegger M, Söding J. MMseqs2 enables sensitive protein sequence searching for the analysis of massive data sets. Nat Biotechnol. 2017;35(11):1026-1028. doi:10.1038/nbt.3988

분자동역학 · 결합 자유에너지

• GROMACS — Abraham MJ, Murtola T, Schulz R, Páll S, Smith JC, Hess B, Lindahl E. GROMACS: high performance molecular simulations through multi-level parallelism from laptops to supercomputers. SoftwareX. 2015;1:19-25. doi:10.1016/j.softx.2015.06.001
• gmx_MMPBSA — Valdés-Tresanco MS, Valdés-Tresanco ME, Valiente PA, Moreno E. gmx_MMPBSA: a new tool to perform end-state free energy calculations with GROMACS. J Chem Theory Comput. 2021;17(10):6281-6291. doi:10.1021/acs.jctc.1c00645
• MMPBSA.py — Miller BR 3rd, McGee TD Jr, Swails JM, Homeyer N, Gohlke H, Roitberg AE. MMPBSA.py: an efficient program for end-state free energy calculations. J Chem Theory Comput. 2012;8(9):3314-3321. doi:10.1021/ct300418h
• AmberTools — Case DA, Aktulga HM, Belfon K, et al. AmberTools. J Chem Inf Model. 2023;63(20):6183-6191. doi:10.1021/acs.jcim.3c01153
• OpenMM — Eastman P, Swails J, Chodera JD, et al. OpenMM 7: rapid development of high performance algorithms for molecular dynamics. PLoS Comput Biol. 2017;13(7):e1005659. doi:10.1371/journal.pcbi.1005659
• PDBFixer — OpenMM developers. PDBFixer. github.com/openmm/pdbfixer

구조 처리 · 시각화 · 대시보드

• PyMOL — Schrödinger, LLC. The PyMOL molecular graphics system. pymol.org
• 3Dmol.js — Rego N, Koes D. 3Dmol.js: molecular visualization with WebGL. Bioinformatics. 2015;31(8):1322-1324. doi:10.1093/bioinformatics/btu829
• Biopython — Cock PJA, Antao T, Chang JT, et al. Biopython: freely available Python tools for computational molecular biology and bioinformatics. Bioinformatics. 2009;25(11):1422-1423. doi:10.1093/bioinformatics/btp163
• Matplotlib — Hunter JD. Matplotlib: a 2D graphics environment. Comput Sci Eng. 2007;9(3):90-95. doi:10.1109/MCSE.2007.55
• FastAPI — Ramírez S. FastAPI. fastapi.tiangolo.com

표적 정보 데이터베이스

• UniProt — The UniProt Consortium. UniProt: the Universal Protein Knowledgebase in 2023. Nucleic Acids Res. 2023;51(D1):D523-D531. doi:10.1093/nar/gkac1052
• InterPro — Blum M, Andreeva A, Florentino LC, et al. InterPro: the protein sequence classification resource in 2025. Nucleic Acids Res. 2025;53(D1):D444-D456. doi:10.1093/nar/gkae1082
• RCSB PDB — Berman HM, Westbrook J, Feng Z, et al. The Protein Data Bank. Nucleic Acids Res. 2000;28(1):235-242. doi:10.1093/nar/28.1.235
• AlphaFold DB — Varadi M, Anyango S, Deshpande M, et al. AlphaFold Protein Structure Database: massively expanding the structural coverage of protein-sequence space with high-accuracy models. Nucleic Acids Res. 2022;50(D1):D439-D444. doi:10.1093/nar/gkab1061
• STRING — Szklarczyk D, Kirsch R, Koutrouli M, et al. The STRING database in 2023: protein-protein association networks and functional enrichment analyses for any sequenced genome of interest. Nucleic Acids Res. 2023;51(D1):D638-D646. doi:10.1093/nar/gkac1000
• ELM — Kumar M, Michael S, Alvarado-Valverde J, et al. The Eukaryotic Linear Motif resource: 2022 release. Nucleic Acids Res. 2022;50(D1):D497-D508. doi:10.1093/nar/gkab975

자연어로 파이프라인 구성

요청 입력창에 표적과 후보 수, 펩타이드 길이, 결합 부위 선택 조건을 적고 Build pipeline을 누릅니다. 제안된 설정을 확인한 뒤 Start로 실행합니다. 설정이나 요청을 바꾸면 계획을 다시 생성합니다.

모델은 앱의 User settings 또는 통합 사용자 패널의 설정 → PepDesigner에서 선택합니다. Sonnet·Opus·Haiku 중 선택한 값은 다음 계획 생성부터 적용됩니다.

LLM은 지원되는 파이프라인 설정만 제안합니다. 시스템 정보 조회·명령 실행·시스템 설정 변경 요청은 허용하지 않습니다.

마지막 수정 · 2026-09-29